Neue Struktur von Alzheimer-Protein "Tau" entdeckt
LAUSANNE - Forschende der ETH Lausanne (EPFL) haben eine neue Form des Alzheimer-Proteins Tau entdeckt: Diese kann leicht in Nervenzellen eindringen und entfaltet dort eine toxische Wirkung. Die Entdeckung könnte den Weg ebnen für neue Angriffspunkte gegen die Krankheit.
Im Gehirn von Alzheimerpatienten finden sich typische Proteinansammlungen, zum einen Klumpen aus dem Protein Amyloid-beta, zum anderen fädige Strukturen aus Tau-Proteinen, Tau-Fibrillen genannt.
Bisher entwickelte Medikamente richteten sich meist gegen die Entstehung der Amyloid-Klumpen, allerdings versagten die Wirkstoffe in klinischen Studien. Neue Ansätze fokussieren deshalb auch mehr und mehr auf die Tau-Fibrillen als Angriffspunkt.
Rund um die Tau-Proteine gibt es allerdings noch viele offene Fragen. Zum Beispiel haben Studien gezeigt, dass offenbar die Membranen von Nervenzellen eine wichtige Rolle spielen für die Bildung der Tau-Fibrillen. Wie genau die Wechselwirkung zwischen Tau und den Membranen zum Verlust von Nervenzellen bei Alzheimer führt, ist aber noch unklar.
Klumpen aus Tau und Fett
Einen wichtigen Schritt dahin haben nun Forschende der EPFL um Nadine Ait Bouziad und Hilal Lashuel getan, wie die Hochschule am Mittwoch mitteilte. Sie konnten zeigen, dass die Tau-Proteine in Kontakt mit den Membranen stabile Komplexe bilden: Strukturen aus mehreren Tau-Proteinen und Fettmolekülen aus den Membranen.
Wie die Wissenschaftler im Fachblatt "Nature Communications" berichten, können Nervenzellen diese Tau-Fett-Komplexe leichter in ihr Inneres aufnehmen als die Tau-Fibrillen. Einmal in den Zellen, entfalteten die Komplexe ihre toxische Wirkung.
Im Weiteren wollen die Forschenden die Rolle der Tau-Fett-Komplexe für die Bildung der Tau-Fibrillen untersuchen. Die Entstehung der Fibrillen im Detail zu verstehen, könnte neue Angriffspunkte für Therapien liefern, um dem Absterben von Nervenzellen und damit dem Gedächtnisverlust Einhalt zu gebieten.
DOI: 10.1038/s41467-017-01575-4
Quelle: SDA - 22.11.2017, Copyrights Bilder: Fotolia.com